经过近一年的攻关，中国科学院微生物研究所研究员高福研究组对2009甲型H1N1流感病毒表面的两个重要蛋白——血凝素（HA）和神经氨酸苷酶（NA）的研究取得重要突破。
基于结构生物学信息，研究者发现2009甲型H1N1流感病毒与季节性流感病毒的HA和NA有很大的差别，这解释了2009年甲型H1N1流感病毒引发大流行的部分原因。该发现对于甲型H1N1流感相关药物的设计和开发具有重要的指导意义。
有关HA的研究成果发表在今年5月的《蛋白质与细胞》（Protein & Cell）杂志上；NA的研究成果则于9月19日在线发表在《自然—结构和分子生物学》（Nature Structural & Molecular Biology）杂志上。
流感病毒是引起季节性、流行性流感和偶发的流感大流行的致病因子，病毒表面有两类重要的囊膜蛋白：HA和NA。从结构上讲，HA有1～16型，NA有1～9型，两者排列组合成多种病毒亚型，2009甲型H1N1流感病毒即为HA第1型与NA第1型的组合。两种蛋白的功能各不相同。HA负责识别宿主细胞表面的唾液酸受体，协助病毒囊膜与宿主细胞膜的融合，在病毒导入宿主细胞的过程中发挥重要作用。HA还是一个重要的表面抗原，抗HA的抗体可以中和流感病毒。
NA则负责移去细胞受体末端与HA结合的唾液酸，有助于新生病毒粒子的释放和迁移，防止病毒聚集。目前，临床上广泛使用的抗流感病药物扎那米韦（Zanamivir，瑞乐沙）、奥塞米韦（Oseltamivi，达菲）就是针对NA酶活性中心设计的。因此，研究这两类蛋白对于揭示特定病毒株的致病性、疫苗与药物研发等具有重要意义。
2009年3月在墨西哥暴发的甲型H1N1流感病毒，迄今仍在世界范围内广泛传播，造成了巨大的经济和社会损失。2009甲型H1N1病毒基因片段由禽源、人源及猪源流感病毒基因重排而成，它与1918大流行流感病毒在许多方面有很高的相似性。
该研究组选取2009甲型H1N1流感病毒典型毒株A/California/04/2009（H1N1）的HA和NA作为研究对象，表达纯化了这两种蛋白并通过X-射线衍射的方法解析了它们的晶体结构，分辨率分别达到了2.9?
